蛋白質(zhì)可以控制細(xì)胞

大阪大學(xué)的日本科學(xué)家揭示了整合素 - 層粘連蛋白相互作用的新結(jié)構(gòu)信息。這些發(fā)現(xiàn)為促進(jìn)細(xì)胞生長，分化和遷移的細(xì)胞相互作用提供了重要的見解。雖然你就是你吃的東西，細(xì)胞就是他們所接觸的。與其相互作用的細(xì)胞將決定細(xì)胞的功能，形狀，在某些情況下甚至是同一性。這些相互作用的關(guān)鍵是層粘連蛋白，一類粘附分子和整合素，一類分子位于細(xì)胞表面，是層粘連蛋白的受體。在許多層粘連蛋白中，層粘連蛋白511對科學(xué)家很感興趣，因?yàn)樗菑呐咛グl(fā)現(xiàn)的時(shí)候發(fā)現(xiàn)的并且持續(xù)一生。使用先進(jìn)的電子顯微鏡方法，大阪大學(xué)蛋白質(zhì)研究所的研究人員已經(jīng)發(fā)現(xiàn)了層粘連蛋白511與整合素相互作用的確切位置。

“層粘連蛋白由3條鏈組成，α，β和γ，”該研究的負(fù)責(zé)人Kiyotoshi Sekiguchi教授解釋道。“每條鏈與整合素的相互作用不同。”眾所周知，α鏈(LG1-3)和γ鏈的特定結(jié)構(gòu)域?qū)φ纤氐慕Y(jié)合至關(guān)重要，但科學(xué)家們不確定γ鏈?zhǔn)欠衽c整合素直接相互作用或促進(jìn)與LG1-3的相互作用。“我們以前的研究表明，γ鏈C末端第3位的谷氨酸殘基對整合素結(jié)合至關(guān)重要。我們不知道殘基是否能促進(jìn)LG1-3活性構(gòu)象，或者它是否與整合素直接相互作用。，“Sekiguchi補(bǔ)充說。

為了使谷氨酸直接相互作用，需要與整聯(lián)蛋白中的金屬離子位點(diǎn)配位。為了驗(yàn)證這一假設(shè)，Sekiguchi的團(tuán)隊(duì)使用電子顯微鏡觀察了層粘連蛋白511的整聯(lián)蛋白結(jié)合片段。片段中的突變證實(shí)谷氨酸與整聯(lián)蛋白的金屬離子依賴性粘附位點(diǎn)配位，認(rèn)為γ鏈直接與整聯(lián)蛋白相互作用。

電子顯微鏡圖像表明γ 鏈相互作用穩(wěn)定了層粘連蛋白 - 整聯(lián)蛋白相互作用。“LG1-3使伽馬尾巴與金屬離子依賴性粘附位點(diǎn)緊密接觸。這種相互作用對細(xì)胞功能非常重要。了解相互作用如何穩(wěn)定有助于我們了解功能是如何持續(xù)的。”

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