人工細(xì)胞分裂離現(xiàn)實(shí)更近了一步
代爾夫特理工大學(xué)的研究人員成功地復(fù)制了生物學(xué)機(jī)制,這對(duì)于實(shí)驗(yàn)室細(xì)菌的細(xì)胞分裂至關(guān)重要。這項(xiàng)研究是大型項(xiàng)目中的重要一步,其最終目標(biāo)是創(chuàng)建一個(gè)能夠自我維持和分裂的完全人造的細(xì)胞。研究人員在《自然通訊》上發(fā)表了他們的發(fā)現(xiàn)。
即使在相對(duì)簡單的細(xì)菌細(xì)胞中,分裂也是一個(gè)高度復(fù)雜的過程。首先,必須復(fù)制細(xì)菌DNA。接下來,蛋白質(zhì),即細(xì)胞的主力,將DNA的拷貝轉(zhuǎn)運(yùn)至細(xì)胞的兩個(gè)極。然后,在細(xì)胞中間,形成一個(gè)由特殊蛋白質(zhì)組成的環(huán)。當(dāng)細(xì)胞準(zhǔn)備分裂時(shí),這個(gè)所謂的Z環(huán)會(huì)擠在一起,形成兩個(gè)相同的子細(xì)胞。
大多數(shù)細(xì)菌中形成Z環(huán)的蛋白質(zhì)總是在細(xì)胞中間整齊地排列。但是他們?cè)趺粗乐虚g在哪里呢?為此,細(xì)胞使用其他蛋白質(zhì),總共三種:MinC,MinD和MinE。它們共同構(gòu)成了Min系統(tǒng)。MinD 蛋白喜歡將自身附著在細(xì)胞內(nèi)膜上。MinE蛋白的功能是將MinD趕走。還有MinC蛋白?這是一位乘坐MinD和MinE蛋白的乘客。
這三種蛋白質(zhì)之間的相互作用可以描述為標(biāo)簽游戲,其中MinE蛋白從膜上去除MinD。被趕走的MinD蛋白找到了一個(gè)新的點(diǎn),在那里它們可以將自身附著在膜上,然后再次被趕走。這種集體行為會(huì)產(chǎn)生Min蛋白波(參見圖片),這些蛋白從細(xì)胞的一個(gè)極移到另一個(gè)極。
這些蛋白質(zhì)波(振蕩)在細(xì)胞中形成梯度。在兩極發(fā)現(xiàn)的Min蛋白濃度最高,而在中間的Min蛋白濃度最低。這是第三個(gè)Min蛋白(搭便車MinC)進(jìn)入的地方。它的功能是抑制Z環(huán)的形成。由于在電池的中間只有很少的一部分,因此Z形環(huán)可以在其中自由形成。
合成細(xì)胞
荷蘭代爾夫特理工大學(xué)的研究人員與荷蘭國內(nèi)外的同事一起,試圖建造一個(gè)合成細(xì)胞。這個(gè)想法是首先在實(shí)驗(yàn)室中分別重建所有必需的模塊,然后將它們組合在一起以形成功能性的人造單元。除法就是這樣一個(gè)模塊,它又由多種相互配合的機(jī)制組成,其中之一就是Min系統(tǒng)。
TU Delft的Christophe Danelon小組現(xiàn)已成功地在人工制造的囊泡(即所謂的脂質(zhì)體)中復(fù)制了Min系統(tǒng)。這三種蛋白質(zhì)都是從它們的基因直接在此類脂質(zhì)體內(nèi)表達(dá)的,這一過程稱為無細(xì)胞蛋白質(zhì)合成。首席研究員艾麗莎·戈迪諾(Elisa Godino)解釋說:“但是僅將這三個(gè)基因的DNA插入脂質(zhì)體中是不夠的。” 她比較了為基因創(chuàng)造適合烹飪的環(huán)境。“每種蛋白質(zhì)都需要有一定數(shù)量的蛋白質(zhì),這些蛋白質(zhì)只能在適當(dāng)?shù)臈l件下發(fā)揮作用。很多時(shí)間和研究已經(jīng)投入到微調(diào)我們的配方中。”
最終,研究人員設(shè)法在脂質(zhì)體中重建Min系統(tǒng)。通過她的顯微鏡,伊麗莎·戈迪諾(Elisa Godino)看到了特征性的蛋白質(zhì)波,表明該系統(tǒng)正常工作。下一步是重建負(fù)責(zé)構(gòu)建上述Z形環(huán)的機(jī)制。戈迪諾說:“我們已經(jīng)證實(shí),我們制造的Min系統(tǒng)與Z形環(huán)的核心部件正確地相互作用。”
研究人員希望在不久的將來結(jié)合這兩種細(xì)胞分裂機(jī)制,這無疑將帶來許多新的挑戰(zhàn)。但仍然:合成細(xì)胞正在逐步成為現(xiàn)實(shí)。
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