蛋白質(zhì)可以控制細(xì)胞
大阪大學(xué)的日本科學(xué)家揭示了整合素 - 層粘連蛋白相互作用的新結(jié)構(gòu)信息。這些發(fā)現(xiàn)為促進(jìn)細(xì)胞生長,分化和遷移的細(xì)胞相互作用提供了重要的見解。
雖然你就是你吃的東西,細(xì)胞就是他們所接觸的。與之相互作用的細(xì)胞將決定細(xì)胞的功能,形狀,在某些情況下甚至是同一性。這些相互作用的關(guān)鍵是層粘連蛋白,一類粘附分子和整合素,一類分子位于細(xì)胞表面,是層粘連蛋白的受體。在許多層粘連蛋白中,層粘連蛋白511對科學(xué)家很感興趣,因?yàn)樗菑呐咛グl(fā)現(xiàn)的時(shí)候發(fā)現(xiàn)的并且在整個(gè)生命過程中持續(xù)存在。使用先進(jìn)的電子顯微鏡方法,大阪大學(xué)蛋白質(zhì)研究所的研究人員已經(jīng)發(fā)現(xiàn)了層粘連蛋白511與整合素相互作用的確切位置。
“層粘連蛋白由3條鏈組成,α,β和γ,”該研究的負(fù)責(zé)人Kiyotoshi Sekiguchi教授解釋道。“每條鏈與整合素的相互作用不同。”
眾所周知,α鏈(LG1-3)和γ鏈的特定結(jié)構(gòu)域?qū)φ纤氐慕Y(jié)合至關(guān)重要,但科學(xué)家們不確定γ鏈?zhǔn)欠衽c整合素直接相互作用或促進(jìn)與LG1-3的相互作用。
“我們之前的研究表明,γ鏈C末端第3位的谷氨酸殘基對整合素結(jié)合至關(guān)重要。我們不知道殘基是否促進(jìn)LG1-3活性構(gòu)象或是否與整合素直接相互作用。 ,“Sekiguchi補(bǔ)充說。
為了使谷氨酸直接相互作用,需要與整聯(lián)蛋白中的金屬離子位點(diǎn)配位。為了驗(yàn)證這一假設(shè),Sekiguchi的團(tuán)隊(duì)使用電子顯微鏡觀察了層粘連蛋白511的整聯(lián)蛋白結(jié)合片段。片段中的突變證實(shí)谷氨酸與整聯(lián)蛋白的金屬離子依賴性粘附位點(diǎn)配位,認(rèn)為γ鏈直接與整聯(lián)蛋白相互作用。
電子顯微鏡圖像表明γ鏈相互作用穩(wěn)定了層粘連蛋白 - 整聯(lián)蛋白相互作用。
“LG1-3使伽馬尾巴與金屬離子依賴性粘附位點(diǎn)緊密接觸。這種相互作用對細(xì)胞功能非常重要。了解相互作用如何穩(wěn)定有助于我們了解功能是如何持續(xù)的。”
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