打破蛋白質 DNA鍵
判決結果是：太多的單一，性感的蛋白質可以打破強大的關系。西北大學一項新的跨學科研究報告說，重要的蛋白質-DNA鍵可以通過漂浮在細胞周圍的未結合蛋白質來破壞。這一發(fā)現(xiàn)揭示了分子如何自我組織以及如何動態(tài)控制基因表達。“蛋白質與DNA相互作用的方式決定了所有生物體的生物活性，”西北大學Weinberg藝術與科學學院分子生物科學，物理學和天文學教授John F. Marko說。“不可避免地，這種相互作用網絡中的任何故障都可能導致惡性條件。精確理解蛋白質-DNA關聯(lián)的相互作用機制至關重要。”
為了解這一重要關系，Marko領導了一項研究，研究單個蛋白質與DNA結合的位點。DNA鏈具有特定位點，其他分子可以在其上結合并成為DNA遺傳密碼的一部分。一種稱為轉錄因子(TF)的DNA結合蛋白是遺傳信息從DNA轉錄到信使RNA(mRNA)以產生新蛋白質或其他類型RNA的關鍵參與者。TF蛋白通過與DNA結合和解除結合來控制活細胞中的生物過程。
在實驗中，Marko和他的團隊開發(fā)了一種與DNA結合的TF蛋白濃度與未結合的TF蛋白混合，后者與結合蛋白競爭其結合位點。他們觀察到未結合的蛋白質導致結合的蛋白質從DNA中解離。然后未結合的蛋白質偷走了新近可用的單結合位點。
“我們的實驗表明，解離發(fā)生在單一蛋白質-DNA相互作用的水平上，”Marko說。“這是該領域的新信息。”
該研究由美國國立衛(wèi)生研究院和國家科學基金會資助，本周在線發(fā)表在“ 美國國家科學院院刊”上。Ramsey Kamara是Marko實驗室的前博士后研究員，曾擔任該論文的第一作者。西北工程公司的材料科學與工程律師泰勒教授Monica Olvera de la Cruz與該論文合著。
Olvera de la Cruz領導了理論模型的開發(fā)并進行了分子動力學模擬，以顯示由于競爭蛋白，蛋白質-DNA在單結合位點分裂的普遍性。這反駁了以前的觀點，即蛋白質-DNA鍵不受未結合蛋白質的影響，而是由許多分子，大蛋白質簇或長DNA片段之間的更“協(xié)同”相互作用產生。
“我們的結果表明蛋白質-DNA解離可能對依賴于體內蛋白質結合的生物過程的動力學產生深遠的影響，”Olvera de la Cruz說。“在對活細胞中的基因表達進行建模時，這可能是一個需要考慮的重要因素。”
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