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      交互蛋白翻譯后修飾調(diào)節(jié)應(yīng)激反應(yīng)
      
			
      
				2019-06-05 09:33:25
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      基于甲基化和一氧化氮(NO)的S-亞硝基化是高度保守的蛋白質(zhì)翻譯后修飾，其調(diào)節(jié)多種生物過程，包括非生物應(yīng)激反應(yīng)。然而，關(guān)于潛在的分子機(jī)制知之甚少。
      

      交互蛋白翻譯后修飾調(diào)節(jié)應(yīng)激反應(yīng)
      

      中國科學(xué)院遺傳與發(fā)育生物學(xué)研究所(ZDB)的左健如博士在擬南芥的硝基蛋白質(zhì)組學(xué)研究中將PRMT5(一種蛋白質(zhì)精氨酸甲基轉(zhuǎn)移酶)鑒定為S-亞硝基化蛋白。PRMT5是一種高度保守的酶，可催化各種蛋白質(zhì)的精氨酸對稱二甲基化，包括剪接體的關(guān)鍵組分。
      

      通過合作者，研究人員發(fā)現(xiàn)NO在Cys-125中通過S-亞硝基化反應(yīng)非生物應(yīng)激，正調(diào)節(jié)PRMT5的甲基轉(zhuǎn)移酶活性。因此，PRMT5的Cys-125的S-亞硝基化增強(qiáng)了精氨酸對稱的二甲基化，導(dǎo)致應(yīng)激相關(guān)基因的正確剪接特異性前mRNA，并最終提高對應(yīng)激的耐受性。重要的是，Cys-125的S-亞硝基化對于由NO介導(dǎo)的PRMT5調(diào)節(jié)的應(yīng)激反應(yīng)是必需的。
      

      這些發(fā)現(xiàn)定義了一個(gè)分子鏈接，植物通過該分子鏈接將應(yīng)激觸發(fā)的NO信號轉(zhuǎn)換為蛋白質(zhì)甲基化機(jī)制以響應(yīng)環(huán)境變化。這項(xiàng)名為“一氧化氮在植物應(yīng)激反應(yīng)過程中調(diào)節(jié)蛋白質(zhì)甲基化”的研究結(jié)果最近在線發(fā)表在Molecular Cell上。
      
			

			
        
      
			
      
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