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      保留活性染色質(zhì)狀態(tài)
      
			
      
				2019-06-13 09:22:19
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      如果要維持細(xì)胞特性，重要的是只要需要這些基因，主動(dòng)轉(zhuǎn)錄的染色質(zhì)延伸保持松散構(gòu)型。MarcBühler和他的研究小組發(fā)現(xiàn)了一種新的正反饋環(huán) - 主要涉及組蛋白乙酰轉(zhuǎn)移酶Mst2 - 確保(轉(zhuǎn)錄活性)常染色質(zhì)不能輕易轉(zhuǎn)化為(無活性)異染色質(zhì)。由于這個(gè)反饋循環(huán)中的一些參與者與癌癥有牽連，因此這些發(fā)現(xiàn)與我們對(duì)人類疾病的理解有關(guān)。
      

      保留活性染色質(zhì)狀態(tài)
      

      從神經(jīng)元到皮膚細(xì)胞，從肌肉到肝細(xì)胞，染色質(zhì)狀態(tài)對(duì)于細(xì)胞特性至關(guān)重要，因?yàn)樗谴蜷_或關(guān)閉基因的調(diào)節(jié)回路的組成部分。DNA是否緊密纏繞或松散地纏繞在組蛋白周圍，因此對(duì)細(xì)胞命運(yùn)具有重要意義。實(shí)際上，局部染色質(zhì)結(jié)構(gòu)的破壞可導(dǎo)致諸如癌癥的疾病。
      

      弗里德里希·米歇爾生物醫(yī)學(xué)研究所(FMI)高級(jí)組組長MarcBühler對(duì)控制不同染色質(zhì)狀態(tài)建立的過程感興趣：“盡管已經(jīng)開展了大量的研究工作，以了解如何建立和維持抑制染色質(zhì)，機(jī)制可能維持活躍的染色質(zhì)狀態(tài)并沒有受到太多關(guān)注。“
      

      他和他的小組現(xiàn)在已經(jīng)在Molecular Cell發(fā)表的一項(xiàng)研究中解決了這個(gè)問題。他們表明，組蛋白乙酰轉(zhuǎn)移酶Mst2錨定到活躍轉(zhuǎn)錄的基因可防止常染色質(zhì)轉(zhuǎn)變?yōu)闊o活性狀態(tài)(異染色質(zhì))。Mst2通過稱為Pdp3的蛋白質(zhì)募集到DNA，該蛋白質(zhì)與組蛋白H3K36上的特定甲基化標(biāo)記結(jié)合，組蛋白H3K36本身是共轉(zhuǎn)錄沉積的。
      

      第一作者，博士生Valentin Flury說：“出乎意料的是，使用乙酰組學(xué)方法，我們發(fā)現(xiàn)Mst2乙?；粌H是組蛋白(顧名思義)，還有組蛋白H2B泛素連接酶復(fù)合物Brl1。”這增加了組蛋白H2B的泛素化，并伴隨著轉(zhuǎn)錄。Bühler解釋說：“這種相互作用級(jí)聯(lián)建立了一個(gè)正反饋環(huán)，確保染色質(zhì)保持活躍狀態(tài)??，并且RNA聚合酶能夠有效地轉(zhuǎn)錄該位置的基因。”
      

      布勒補(bǔ)充說，結(jié)果很可能與人類疾病相關(guān)：“這種調(diào)節(jié)機(jī)制中的所有成分在人體細(xì)胞中都是高度保守的。例如，吸引乙酰轉(zhuǎn)移酶以活躍轉(zhuǎn)錄染色質(zhì)的甲基化標(biāo)記也存在于人類細(xì)胞中。”他還指出，已經(jīng)發(fā)現(xiàn)將這些標(biāo)記添加到組蛋白(H3K36甲基轉(zhuǎn)移酶)以及組蛋白殘基本身的酶在癌癥中發(fā)生突變。
      

      Acetylomics
      

      乙?；且环N翻譯后蛋白質(zhì)修飾，其影響修飾酶的活性。質(zhì)譜領(lǐng)域的最新發(fā)展使研究人員能夠識(shí)別和量化數(shù)千種蛋白質(zhì)組修飾殘基。在FMI，由Jan Seebacher領(lǐng)導(dǎo)的蛋白質(zhì)分析平臺(tái)(PAF)在基礎(chǔ)設(shè)施和專業(yè)知識(shí)方面投入了大量資金，成功運(yùn)行了這種蛋白質(zhì)組學(xué)方法。該出版物強(qiáng)調(diào)了蛋白質(zhì)組學(xué)在發(fā)現(xiàn)研究中的強(qiáng)大功能，并展示了研究小組與FMI技術(shù)平臺(tái)之間的密切合作如何能夠突破界限并對(duì)復(fù)雜過程產(chǎn)生意想不到的洞察力。
      
			

			
        
      
			
      
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