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      核糖體如何塑造蛋白質(zhì)組
      
			
      
				2019-05-10 11:09:22
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      細(xì)胞中擠滿了大分子，這限制了蛋白質(zhì)的擴(kuò)散，特別是在原核細(xì)胞中沒有主動(dòng)轉(zhuǎn)運(yùn)的細(xì)胞質(zhì)中。在研究擁擠，離子強(qiáng)度和蛋白質(zhì)擴(kuò)散之間的關(guān)系時(shí)，格羅寧根大學(xué)的生物化學(xué)家發(fā)現(xiàn)了一個(gè)引人入勝的發(fā)現(xiàn)：帶正電的蛋白質(zhì)粘附在核糖體復(fù)合物的表面。這解釋了為什么大多數(shù)水溶性蛋白質(zhì)帶有總體負(fù)電荷。該發(fā)現(xiàn)將很快出現(xiàn)在eLife期刊上。
      

      核糖體如何塑造蛋白質(zhì)組
      

      細(xì)胞內(nèi)蛋白質(zhì)的運(yùn)動(dòng)速度很重要：生物細(xì)胞中的許多過程依賴于大分子(蛋白質(zhì)和核酸)之間的相互作用，從而依賴于它們相互發(fā)現(xiàn)的能力。“但是細(xì)胞質(zhì)是一個(gè)繁華的地方，這會(huì)影響蛋白質(zhì)和RNA的擴(kuò)散”，格羅寧根大學(xué)生物化學(xué)教授Bert Poolman說。
      

      收費(fèi)
      

      他的研究小組研究了擁擠對擴(kuò)散的影響，并發(fā)現(xiàn)了蛋白質(zhì)大小和擴(kuò)散速度之間的相關(guān)性。“但對于某些蛋白質(zhì)，我們沒有發(fā)現(xiàn)這種相關(guān)性，所以我們開始調(diào)查原因。”研究小組使用了三種不同的原核生物，其離子強(qiáng)度增加：革蘭氏陰性細(xì)菌大腸桿菌，革蘭氏陽性乳酸乳球菌和極端微生物Haloferax volcanii，它們的鹽濃度非常高。
      

      在這項(xiàng)研究中，研究人員構(gòu)建了綠色熒光蛋白(GFP)的不同變體，表面電荷范圍為-30至+25。然后他們研究了這三種細(xì)胞類型中這些GFP變體的運(yùn)動(dòng)。我們看到帶正電的蛋白質(zhì)會(huì)非常緩慢地?cái)U(kuò)散。Poolman解釋說，他們陷入牢房。進(jìn)一步的分析表明，陽性蛋白質(zhì)不與DNA或細(xì)胞膜結(jié)合，而是與核糖體復(fù)合物結(jié)合。
      

      有趣
      

      對微生物和真核細(xì)胞蛋白質(zhì)組的生物信息學(xué)分析表明，在大多數(shù)情況下，大約70%的蛋白質(zhì)帶負(fù)電荷。有趣的是，剩下的30%是膜蛋白或參與核糖體或mRNA功能或折疊的蛋白質(zhì)。
      

      膜蛋白在生物發(fā)生過程中被分子伴侶屏蔽，因此它們不會(huì)粘附在核糖體上。因此，沒有“游離”細(xì)胞質(zhì)蛋白質(zhì)具有足夠高的正電荷，使它們沉淀在核糖體上。核糖體復(fù)合物的負(fù)電荷和細(xì)胞質(zhì)的環(huán)境離子強(qiáng)度似乎已經(jīng)塑造了細(xì)胞蛋白質(zhì)組中電荷的進(jìn)化。
      

      意外
      

      蛋白質(zhì)移動(dòng)是蛋白質(zhì)電荷函數(shù)的新的和意想不到的見解可以解釋為什么在低離子強(qiáng)度的細(xì)菌系統(tǒng)中難以表達(dá)某些蛋白質(zhì)。我們觀察到更高的離子強(qiáng)度會(huì)降低帶正電荷的蛋白質(zhì)的粘性。這可能是構(gòu)建蛋白質(zhì)表達(dá)平臺(tái)的寶貴見解。
      

      eLife論文的最后一個(gè)觀察結(jié)果是，幾個(gè)內(nèi)共生體的基因組顯示出大量帶正電荷的蛋白質(zhì)。Poolman承認(rèn)，這一發(fā)現(xiàn)真讓我們感到困惑。'你會(huì)期望所有這些蛋白質(zhì)被吸引到內(nèi)共生核糖體。到目前為止，我們還沒有解釋這些生物如何處理緩慢擴(kuò)散和核糖體被陽性蛋白質(zhì)吞噬。
      
			

			
        
      
			
      
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