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      銜接蛋白控制離子通道門控機(jī)制
      
			
      
				2019-01-03 15:39:48
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      離子通道是在細(xì)胞膜中形成孔的蛋白質(zhì)，其可以像鎖定門一樣打開和關(guān)閉以允許帶電的原子(離子)通過。這類蛋白質(zhì)的成員是涉及生存必需的廣泛過程的關(guān)鍵組分。然而，為了確保它們正確地執(zhí)行這些功能，必須仔細(xì)調(diào)節(jié)這些孔的打開和關(guān)閉。由LMU Strater藥理學(xué)和毒理學(xué)研究所的Michael Mederos y Schnitzler教授和Ursula Storch博士領(lǐng)導(dǎo)的LMU研究人員現(xiàn)在發(fā)現(xiàn)了一種激活機(jī)制，其中輔助分子適配器起到防止不適當(dāng)開啟的故障安全機(jī)制的作用。兩個(gè)相關(guān)的離子通道。他們的研究結(jié)果現(xiàn)已發(fā)表在PNAS期刊上。
      

      銜接蛋白控制離子通道門控機(jī)制
      

      該研究集中于離子通道 TRPC4和TRPC5，它們屬于特定的陽離子通道家族。TRPC4和5存在于多種細(xì)胞類型和組織中，并且當(dāng)被激活時(shí)，它們選擇性地允許鈉(Na +)和鈣(Ca ++)陽離子穿過細(xì)胞膜。。但到目前為止，兩者如何被激活還不清楚。“可獲得的證據(jù)是矛盾的，”Mederos和Schnitzler說。但他和他的同事現(xiàn)在已經(jīng)確定地表明，TRPC4和5通過特異性銜接蛋白的結(jié)合以及稱為PIP2的小脂質(zhì)分子維持在無活性狀態(tài)。在兩種情況下，PIP2的酶促切割導(dǎo)致通道的結(jié)構(gòu)構(gòu)象的特定變化，這反過來導(dǎo)致銜接子的解離。該過程暴露TRPC蛋白上的結(jié)合位點(diǎn)用于細(xì)胞內(nèi)信使二?；视?DAG)，并且DAG的附著激活通道，允許陽離子滲透通過孔。
      

      新發(fā)現(xiàn)清楚地表明，與先前認(rèn)為的相反，TRPC4和TRPC5實(shí)際上對(duì)DAG敏感。然而，與TRPC離子通道家族的所有其他成員不同，TRPC4和5不能被DAG直接激活，因?yàn)樗鼈兊你暯拥鞍自赑IP2裂解后動(dòng)態(tài)調(diào)節(jié)其對(duì)蛋白質(zhì)的接近。這是適配器的新作用，因?yàn)榇蠖鄶?shù)適合作為蛋白質(zhì)復(fù)合物組裝的被動(dòng)支架。
      

      取決于它們的亞細(xì)胞定位，與TRPC4和TRPC5相互作用的銜接子可以促進(jìn)或抑制腫瘤細(xì)胞生長，并且由于TRPC4和5在許多類型的腫瘤細(xì)胞中表達(dá)，它們的相互作用也具有醫(yī)學(xué)相關(guān)性。這使得離子通道/銜接子 - 蛋白質(zhì)復(fù)合物成為抗癌藥物的可能靶標(biāo)。
      
			

			
        
      
			
      
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