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      自組裝蛋白質復合物可以為納米結構提供支架
      
			
      
				2018-12-22 10:56:26
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      當血紅蛋白僅經(jīng)歷一個突變時，這些蛋白質復合物彼此粘附，堆疊像樂高積木形成長而硬的細絲。這些細絲反過來延長了鐮狀細胞病中發(fā)現(xiàn)的紅細胞。50多年來，這是唯一已知的教科書例子，其中突變導致這種細絲形成。根據(jù)Weizmann科學研究所結構生物學系的Emmanuel Levy博士和他的小組，Lego類組件應該在進化過程中相對頻繁地形成。這種組裝方法可以是常見的，還是很容易重現(xiàn)?他們的答案最近發(fā)表在“ 自然”雜志上，可能對生物學研究和納米科學產(chǎn)生影響。
      

      自組裝蛋白質復合物可以為納米結構提供支架
      

      血紅蛋白和許多其他蛋白質復合物是對稱的：由相同的單位組成。并且由于相同的單位是由相同的基因產(chǎn)生的，因此每個基因突變在復合物中重復多次。產(chǎn)生粘性斑塊并在復合物的相對側重復的突變可誘導蛋白質堆疊成長蛋白質纖維。與類淀粉樣蛋白質纖維不同，這些堆疊中的復合物不會改變形狀或展開以便組裝。
      

      發(fā)生粘性是因為突變取代了通常為親水性的“愛水”的氨基酸 - 具有疏水性 - “水憎”的氨基酸。在蛋白質移動的水環(huán)境中，這些蛋白質上的疏水區(qū)域優(yōu)選彼此相互作用，如水中的泡沫氣泡。
      

      在他們的實驗中，Levy和他的團隊，包括Hector Garcia-Seisdedos，Charly Empereur-Mot(現(xiàn)在在巴黎國立藝術學院和Métiers音樂學院)和Weizmann研究所的化學研究支持部門的Nadav Elad，開始以超對稱蛋白質復合物由八個相同的單位組成。他們只遵循一個改變蛋白質的規(guī)則：用疏水的“粘性”轉換親水性氨基酸。
      

      該團隊最初創(chuàng)建了具有三種突變的蛋白質，兩種不同的粘性氨基酸，并在兩種情況下觀察到類似Lego的自組裝。進一步調查，該團隊對每個突變進行了單獨試驗，發(fā)現(xiàn)其中一個人能夠自行生產(chǎn)長絲。
      

      那么，突變只做一件事 - 增加蛋白質表面的粘性 - 可能誘發(fā)類似Lego的自組裝嗎?研究人員突變了另外11種已知形成對稱復合物的蛋白質 - 共創(chuàng)造了73種不同的突變 - 并在面包酵母細胞中產(chǎn)生了它們，并添加了熒光蛋白“標簽”以實現(xiàn)其可視化。在這些變化中的30個中，研究人員觀察到表明自組裝的行為：其中大約一半已經(jīng)堆疊成長絲，而另一半則以更無定形的方式聚集在一起，形成“焦點”。
      

      如果研究人員在實驗室中如此輕易地再現(xiàn)了鐮狀細胞絲的現(xiàn)象，為什么在生物醫(yī)學研究中看不到更多呢?Levy提出了兩個答案：首先，研究小組發(fā)現(xiàn)天然對稱蛋白質在其表面進化成具有額外的親水性氨基酸，從而最大限度地降低了自組裝的風險。其次，Levy說，研究人員可能會看到比他們想象的更多的樂高裝配：“現(xiàn)在研究人員知道他們可以如此容易地進化，他們可能會更仔細地看待焦點并看到更多與生物學相關的樂高組裝。”
      

      “此外，”他補充說，“細絲在酵母中很容易生產(chǎn)，它們可能是納米結構搭建的良好候選者。我們的研究獨特之處在于它不需要復雜的計算設計，我們也不需要掃描數(shù)千個的突變找到我們想要的人。我們只是開始與現(xiàn)有的結構，并發(fā)現(xiàn)了一個簡單的策略，以誘導絲的組裝。”
      
			

			
        
      
			
      
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