冬眠核糖體有助于細菌存活
在兩個高知名度的文章發(fā)表在最近幾周第二，圣路易斯大學科學家美顏女士F.邑，博士，在魏茨曼科學研究所與2009年諾貝爾經濟學獎獲得者的化學阿達·約納特的實驗室合作，并阿列克謝Amunts在斯德哥爾摩大學，描述自然傳播有關的結構新的信息的金黃色葡萄球菌(金黃色葡萄球菌或)冬眠100S核糖體，揭示他們如何關閉蛋白質的生物合成，以節(jié)省能源和壓力條件下生存的秘密。
核糖體將遺傳密碼轉化為蛋白質。然而，蛋白質合成消耗大量能量，并且在壓力條件下，例如有限的營養(yǎng)物進入，抗生素應激或宿主定植，一些細胞可以抑制翻譯過程以節(jié)省能量并幫助存活。在細菌中，核糖體通過轉換為稱為冬眠100S核糖體的無活性形式來實現(xiàn)這一點。
100S復合體 - 70S復合體的連體雙胞胎 - 在50多年前首次在細菌中被鑒定出來。當營養(yǎng)資源稀缺時，Staph的表親大腸桿菌(E. coli)細菌傾向于形成無活性的100S結構，并在新鮮營養(yǎng)源出現(xiàn)后幾分鐘內返回活躍的70S結構。另一方面，像Staph這樣的革蘭氏陽性細菌不斷含有100S結構，即使營養(yǎng)豐富。
Yap是圣路易斯大學生物化學和分子生物學助理教授，他說，兩種細菌冬眠的方式之間存在差異，這表明Staph和其他革蘭氏陽性細菌在特定物種中形成了冬眠，100S復合物。辦法。“在大腸桿菌中，需要兩種蛋白質因子，RMF和HPF才能進入非活動期，”Yap說。“但是，Staph只需要一種蛋白質HPF。“大腸桿菌RMF和HPF通過將70S復合物的形狀轉化為兩個相容的拼圖而不會直接接觸兩種蛋白質因子，將兩個70S結合在一起。相比之下，Staph HPF通過直接連接兩個副本來固定兩個70S。 HPF。結果，大腸桿菌100S核糖體“頭對頭”連接，而Staph 100S 核糖體 “并排”操作。“100S核糖體的獨特形狀似乎是物種特異性的。當我們將HPF敲除并在金黃色葡萄球菌中消除它們時，它們也無法存活并且傳染性較低。”
通過阻礙Staph冬眠階段的形成，科學家們可能能夠發(fā)現(xiàn)一種獨特的革蘭氏陽性特異性抗菌治療方法。“從長遠來看，我們可能能夠通過這種特定種類的方法靶向葡萄球菌或其他革蘭氏陽性細菌，”Yap說。“這可能使它成為一個很好的藥物目標。”
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