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      光合作用蛋白的結構和功能詳細解釋

      一個國際研究團隊解決了這一結構并闡明了光合復合物I的功能。這種膜蛋白復合物在動態(tài)重新連接光合作用中起著重要作用。來自馬克斯普朗克生物化學研究所,大阪大學和波鴻魯爾大學的團隊及其合作伙伴報告了2018年12月20日在線發(fā)表的“ 科學 ”雜志的工作。“結果彌補了我們對光合電子傳遞途徑理解的最后一個主要差距之一,”負責波鴻項目組“藍藻膜蛋白復合物”的副教授Marc Nowaczyk博士說。

      光合作用蛋白的結構和功能詳細解釋

      生物學的電路

      復合物I存在于大多數(shù)生物體中。在植物細胞中,它用于兩個地方:一個在線粒體中,一個在細胞的發(fā)電廠中,另一個在葉綠體中,在那里發(fā)生光合作用。在這兩種情況下,它都構成了電子傳輸鏈的一部分,可以將其視為生物學的電路。這些用于驅動負責能量生產和儲存的細胞分子機器。已經很好地研究了作為細胞呼吸的一部分的線粒體復合物I 的結構和功能,而迄今為止對光合復合物I的研究很少。

      短路光合作用

      使用低溫電子顯微鏡,研究人員首次能夠解決光合復合物I的分子結構。他們發(fā)現(xiàn)它與呼吸相關性有很大不同。特別地,負責電子傳遞的部分具有不同的結構,因為它被優(yōu)化用于光合作用中的循環(huán)電子傳輸。

      循環(huán)電子傳輸代表分子短路,其中電子被重新注入光合電子傳遞鏈而不是被儲存。Marc Nowaczyk解釋說:“這一過程的分子細節(jié)尚不清楚,其他因素尚未明確確定。” 該研究小組模擬過程在試管中,并表明,鐵氧還蛋白起著重要作用的蛋白質。利用光譜方法,科學家們還證明了鐵氧還蛋白和復合物I之間的電子傳遞是高效的。

      分子釣魚竿

      在下一步中,該小組在分子水平上分析了哪些結構元素負責復合物I和鐵氧還蛋白的有效相互作用。進一步的光譜測量表明,復合物I在其結構中具有特別靈活的部分,其捕獲像釣魚竿一樣的蛋白質鐵氧還蛋白。這使得鐵氧還蛋白達到電子轉移的最佳結合位置。

      “這使我們能夠將結構與光合復合物I的功能結合起來,并獲得對電子傳遞過程的分子基礎的詳細了解,”Marc Nowaczyk總結道。“未來,我們計劃利用這些知識創(chuàng)建人工電子傳遞鏈,從而實現(xiàn)合成生物學領域的新應用。”

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