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      研究人員揭示了腦細(xì)胞受體表面的新活動
      
			
      
				2020-02-09 11:14:16
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      就像漂浮在海洋上的浮標(biāo)一樣，許多受體漂浮在細(xì)胞膜的表面，一部分粘在水面上，另一部分粘在水下，在細(xì)胞的細(xì)胞質(zhì)中。但要使細(xì)胞發(fā)揮作用，這些受體必須?？吭诩?xì)胞的特定區(qū)域。大多數(shù)研究都集中在水下部分。這就是細(xì)胞的分子機(jī)器聚集在一起并與受體的水下尾巴相互作用的地方，然后這些相互作用激發(fā)了深入細(xì)胞核的信號，改變了細(xì)胞的過程。
      托馬斯·杰斐遜大學(xué)的一個研究小組的新工作揭示了表面上的新活動，在控制學(xué)習(xí)和慢性疼痛的腦細(xì)胞受體中。在這項研究中，作者表明，蛋白質(zhì)的“高于水”部分可以幫助將蛋白質(zhì)?？吭谕挥|上，神經(jīng)元在突觸上介導(dǎo)整個大腦的信息流。這一發(fā)現(xiàn)打開了使用這個對接站點(diǎn)作為目標(biāo)的可能性，以開發(fā)治療慢性疼痛和其他疾病的更有效的方法..這項研究于1月29日發(fā)表在《自然通訊》上。
      “細(xì)胞外的空間——水上方的部分——基本上被忽視了，”高級作者馬修·達(dá)爾瓦說，他是博士，是神經(jīng)科學(xué)系的教授和副主任，也是維基和杰克神經(jīng)科學(xué)研究所杰斐遜健康中心的主任。德爾瓦博士和他的研究小組觀察了腦細(xì)胞上的NMDA R受體，并確定了該受體與鄰居相互作用以啟動信號的部位。“當(dāng)嘗試開發(fā)新的療法時，找到牛眼是問題的一半，”達(dá)爾瓦博士說。
      找到一個位于細(xì)胞表面上方的關(guān)鍵相互作用，可以使它更容易被治療學(xué)所接受。
      我們所談?wù)摰氖荏w相互作用的種類與當(dāng)受體與細(xì)胞外的配體結(jié)合時不同，這是有充分記錄的。在這里，我們描述了各種生化交換-由自由漂浮的ATP推動的激酶磷酸化-直到最近，我們一直認(rèn)為這些交換是細(xì)胞內(nèi)部獨(dú)有的?！?/p>
      Mat thew Dalva博士，資深作者
      研究人員重點(diǎn)研究了名為NMDA型谷氨酸受體（NMDARs）的突觸蛋白，它有助于調(diào)節(jié)神經(jīng)元之間突觸連接的強(qiáng)度。重要的是，突觸連接要強(qiáng)，但不要太強(qiáng)，以防止建立一個過度興奮的連接。
      控制突觸強(qiáng)度的一個關(guān)鍵機(jī)制是由于與另一種稱為EphB受體酪氨酸激酶的突觸蛋白的直接分子相互作用而增加NMDA R功能。Dalva博士和他的同事先前已經(jīng)證明，EphB在分子的“外部”或細(xì)胞外部分的磷酸化可以導(dǎo)致與NMDARs的直接相互作用。這種化學(xué)交換導(dǎo)致受體聚集和驅(qū)動神經(jīng)元可塑性和慢性疼痛（PlosBiology2017）。他們的新工作確定了NMDA R或牛眼的特定區(qū)域，這些蛋白質(zhì)相互作用所必需的。
      這種特定的牛眼可能有重要的醫(yī)學(xué)意義，因為EphB-NMD AR相互作用的中斷與阿爾茨海默病有關(guān)，在慢性疼痛中可能是由于這種相互作用過多所致。作為跨突觸組織者和NMDA R結(jié)合蛋白，EphB受體是這些事件的關(guān)鍵調(diào)節(jié)因子..
      然而，盡管十多年前發(fā)現(xiàn)了這種相互作用，NMD AR與EphB交互的確切位置一直是個謎。在這里，研究人員證明NDMA R鉸鏈區(qū)域的特定氨基酸需要與EphB2相互作用。重要的是，鉸鏈區(qū)的氨基酸是需要適當(dāng)?shù)腘DMA R遷移和穩(wěn)定在突觸。
      “越來越多的證據(jù)表明，細(xì)胞外的相互作用可能在從疼痛到癌癥甚至瘧疾等疾病中發(fā)揮關(guān)鍵的調(diào)節(jié)作用，”達(dá)爾瓦博士說。“當(dāng)我們開始定義這些交流的樣子時，我們將能夠研究它們，了解它們對疾病的貢獻(xiàn)，并有可能利用它們找到更好的醫(yī)療干預(yù)措施?！?/p>			

			
        
      
			
      
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