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      發(fā)現(xiàn)蛋白質(zhì)的新相互作用機(jī)制

      UZH的研究人員發(fā)現(xiàn)了一種以前未知的方式,即蛋白質(zhì)相互作用,細(xì)胞自我組織。這種新機(jī)制涉及兩種完全非結(jié)構(gòu)化的蛋白質(zhì),由于其相反的凈電荷,形成超高親和力的復(fù)合物。由于三維結(jié)構(gòu)中的形狀完美匹配,蛋白質(zhì)通常彼此結(jié)合。

      發(fā)現(xiàn)蛋白質(zhì)的新相互作用機(jī)制

      蛋白質(zhì)是最重要的生物分子之一,是細(xì)胞之間和細(xì)胞內(nèi)分子交流的關(guān)鍵介質(zhì)。對(duì)于要結(jié)合的兩種蛋白質(zhì),它們的三維結(jié)構(gòu)的特定區(qū)域必須精確地彼此匹配,因?yàn)殍€匙適合鎖定。蛋白質(zhì)的結(jié)構(gòu)對(duì)于它們的功能和觸發(fā)細(xì)胞中所需的反應(yīng)非常重要?,F(xiàn)在,蘇黎世大學(xué)的研究人員與丹麥和美國的同事一起發(fā)現(xiàn),非結(jié)構(gòu)化蛋白質(zhì)也可以具有超高親和力的相互作用。

      其中一種蛋白質(zhì)是組蛋白H1,它作為染色質(zhì)的一個(gè)組成部分,負(fù)責(zé)DNA包裝。它的結(jié)合伴侶,胸腺素α,作為一種穿梭,從DNA沉積和去除組蛋白。該過程確定是否可以讀取DNA特定部分中的基因。這兩種蛋白質(zhì)都參與體內(nèi)的幾種調(diào)節(jié)過程,例如細(xì)胞分裂和增殖,因此在涉及許多疾病(包括癌癥)時(shí)也起作用。本·舒勒,UZH生物化學(xué)系教授,自然研究項(xiàng)目負(fù)責(zé)人“這些蛋白質(zhì)的有趣之處在于,它們完全是非結(jié)構(gòu)化的,就像水中的煮面條一樣。”這種無序蛋白質(zhì)如何能夠根據(jù)關(guān)鍵/鎖定原理進(jìn)行相互作用,這讓研究人員感到困惑。

      值得注意的是,這兩種蛋白質(zhì)比普通蛋白質(zhì)配偶體更強(qiáng)地相互結(jié)合。研究小組使用單分子熒光和核磁共振光譜來確定蛋白質(zhì)的排列。孤立地觀察,它們顯示出延伸的非結(jié)構(gòu)化蛋白質(zhì)鏈。一旦兩個(gè)結(jié)合伙伴聚集在一起形成復(fù)合物,鏈就變得更緊湊。強(qiáng)相互作用是由強(qiáng)靜電吸引引起的,因?yàn)榻M蛋白H1是高度帶正電的,而胸腺素α是高度帶負(fù)電的。一些分析證實(shí),更令人驚訝的是發(fā)現(xiàn)蛋白質(zhì)復(fù)合物也是完全非結(jié)構(gòu)化的。

      為了研究蛋白質(zhì)復(fù)合物的形狀,研究人員用熒光探針標(biāo)記了這兩種蛋白質(zhì),然后將它們添加到蛋白質(zhì)的選定位點(diǎn)。與計(jì)算機(jī)模擬一起,該分子圖產(chǎn)生以下結(jié)果:組蛋白1優(yōu)選在其中心區(qū)域(其具有最高電荷密度的區(qū)域)與胸腺素α相互作用。此外,它表明該復(fù)合物具有高度動(dòng)態(tài)性:蛋白質(zhì)在復(fù)合物中的位置變化非???- 大約在很短的時(shí)間內(nèi)。100納秒。

      交互行為可能相當(dāng)普遍。細(xì)胞具有許多含有高電荷序列的蛋白質(zhì),并且可能能夠形成這種蛋白質(zhì)復(fù)合物。僅在人體中就有數(shù)百種這樣的蛋白質(zhì)。“無序的,高度帶電的蛋白質(zhì)之間的相互作用可能是細(xì)胞如何運(yùn)作和組織自身的基本機(jī)制,”Ben Schuler總結(jié)道。根據(jù)生物物理學(xué)家的說法,教科書需要修訂才能解釋這種新的約束方式。這一發(fā)現(xiàn)也與開發(fā)新療法相關(guān),因?yàn)榉墙Y(jié)構(gòu)化蛋白質(zhì)對(duì)傳統(tǒng)藥物基本上沒有反應(yīng),傳統(tǒng)藥物與蛋白質(zhì)表面上的特定結(jié)構(gòu)結(jié)合。

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