部分機械解折疊可調(diào)節(jié)蛋白質(zhì)功能
芬蘭坦佩雷大學與倫敦帝國理工學院合作開展的一項研究表明,機械調(diào)節(jié)蛋白質(zhì)talin和α-連環(huán)蛋白在機械解折疊過程中具有穩(wěn)定的中間體。穩(wěn)定的去折疊中間體由三個α-螺旋形成。
在這項研究中,使用轉(zhuǎn)向分子動力學模擬,多蛋白工程和單分子原子力顯微鏡的組合來研究這些蛋白質(zhì)的去折疊。Talin和α-連環(huán)蛋白是α-螺旋蛋白,其在形成大分子復合物中起關(guān)鍵作用,所述大分子復合物使細胞能夠與細胞外基質(zhì)或其他細胞相互作用。
在細胞與其環(huán)境之間傳遞的機械力激活結(jié)合并調(diào)節(jié)這些支架蛋白在細胞 - 細胞外基質(zhì)和細胞 - 細胞接觸的功能。因此,機械穩(wěn)定性是調(diào)節(jié)這些結(jié)構(gòu)支架蛋白功能的關(guān)鍵特征。已經(jīng)證明,talin和α-連環(huán)蛋白通過穩(wěn)定的3-螺旋中間體展開,其代表生物活性狀態(tài),并且可以允許募集其他結(jié)合配偶體。
該研究由芬蘭坦佩雷大學和倫敦帝國理工學院合作完成。坦佩雷的研究人員負責計算工作,而倫敦的研究人員則進行了單分子原子力顯微鏡實驗。
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