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      細(xì)胞內(nèi)三維運(yùn)輸
      
			
      
				2019-04-24 11:31:39
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      路德維希馬克西米利安大學(xué)的研究人員已經(jīng)將蛋白質(zhì)合成，運(yùn)輸和修飾之間復(fù)雜的相互作用可視化。
      

      細(xì)胞內(nèi)三維運(yùn)輸
      

      高等生物的細(xì)胞被稱為內(nèi)質(zhì)網(wǎng)(ER)的管狀網(wǎng)絡(luò)密集地填充。ER駐留復(fù)合物作為核糖體的結(jié)合平臺(tái)，核糖體是負(fù)責(zé)蛋白質(zhì)合成的細(xì)胞機(jī)器。ER附著的核糖體合成用于各種細(xì)胞內(nèi)和細(xì)胞外位置的蛋白質(zhì)。為了保證成功遞送，許多這些蛋白質(zhì)在通過(guò)ER膜時(shí)用地址標(biāo)簽的分子當(dāng)量進(jìn)行化學(xué)修飾。由基因中心的Roland Beckmann教授領(lǐng)導(dǎo)的LMU研究人員與馬克斯普朗克生物化學(xué)研究所的同事合作，現(xiàn)已確定了大分子復(fù)合物的三維結(jié)構(gòu)，該結(jié)構(gòu)將該標(biāo)記步驟與核糖體蛋白質(zhì)合成和蛋白質(zhì)轉(zhuǎn)運(yùn)相結(jié)合。 ER膜。他們的研究為詳細(xì)了解這一重要的細(xì)胞過(guò)程提供了基礎(chǔ)，并已發(fā)表在“科學(xué)”雜志上。
      

      所有生物膜都由磷脂雙層組成，其對(duì)極性(帶電荷)分子如蛋白質(zhì)基本上是不可滲透的。然而，某些特殊蛋白質(zhì)可以作為其他蛋白質(zhì)通過(guò)脂質(zhì)雙層通道的通道。在ER膜上，這種“易位子”允許由ER結(jié)合的核糖體合成的蛋白質(zhì)分別進(jìn)入ER內(nèi)部或整合到ER膜中。當(dāng)它穿過(guò)膜時(shí)，通過(guò)在稱為糖基化的過(guò)程中附著由14個(gè)糖分子鏈組成的“寡糖”，在特定位點(diǎn)修飾生長(zhǎng)的蛋白質(zhì)。這種化學(xué)標(biāo)簽確保蛋白質(zhì)隨后被送到正確的目的地。此外，該標(biāo)簽在使新生蛋白質(zhì)折疊成其生物功能所需的適當(dāng)形狀方面起著至關(guān)重要的作用。“糖基化錯(cuò)誤導(dǎo)致不正確折疊的蛋白質(zhì)積累，而這些蛋白質(zhì)反過(guò)來(lái)激活細(xì)胞應(yīng)激反應(yīng)- 通常會(huì)給細(xì)胞帶來(lái)致命的后果，“Beckmann團(tuán)隊(duì)的成員，新研究的第一作者Katharina Braunger說(shuō)。
      

      附著作為新生蛋白質(zhì)鏈的寡糖的酶復(fù)合物通過(guò)核糖體通過(guò)易位子進(jìn)料，稱為OST(寡糖基轉(zhuǎn)移酶)復(fù)合物。在高等生物中，OST復(fù)合物存在于兩種不同的組合物中。Beckmann及其同事利用低溫電子顯微鏡和圖像的組合，現(xiàn)已獲得結(jié)構(gòu)證據(jù)，證明這兩種形式的功能也不同。A型OST與活性核糖體和蛋白質(zhì)傳導(dǎo)通道相互作用形成穩(wěn)定的復(fù)合物，并改變生長(zhǎng)的蛋白質(zhì)在生產(chǎn)過(guò)程中。相反，另一種變體不能與易位子結(jié)合。“B變種負(fù)責(zé)證明閱讀以及A變體無(wú)法訪問(wèn)的網(wǎng)站的修改，”Beckmann說(shuō)。新數(shù)據(jù)使團(tuán)隊(duì)能夠確定核糖體結(jié)合OST復(fù)合物中亞基的三維組織，并開(kāi)發(fā)其功能的分子模型。該模型允許他們提出兩種變體之間特異性差異的基礎(chǔ)，并解釋蛋白質(zhì)轉(zhuǎn)運(yùn)和糖基化如何機(jī)械耦合。
      
			

			
        
      
			
      
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