研究人員發(fā)現(xiàn)了細(xì)胞中蛋白質(zhì)分選的新分子細(xì)節(jié)

將蛋白質(zhì)靶向摻入膜是細(xì)胞維持的重要過(guò)程; 這些膜蛋白確保細(xì)胞新陳代謝的正常運(yùn)作，與環(huán)境的溝通和能量供應(yīng)。蛋白質(zhì)分選機(jī)制確保膜蛋白在數(shù)千種不同的蛋白質(zhì)中被特異性識(shí)別 - 并被送到需要它們的膜上。由弗萊堡大學(xué)生物化學(xué)與分子生物學(xué)研究所Hans-Georg Koch教授工作組博士候選人KärtDenks領(lǐng)導(dǎo)的團(tuán)隊(duì)在“ 自然微生物學(xué) ”雜志上詳細(xì)描述了這種分子機(jī)制。，使用腸道細(xì)菌大腸桿菌。研究人員表明，存在于所有生物體內(nèi)的信號(hào)識(shí)別粒子(SRP)在合成過(guò)程中已經(jīng)識(shí)別出正確的蛋白質(zhì)。

蛋白質(zhì)在核糖體上合成，核糖體是細(xì)胞內(nèi)的功能單元，其通過(guò)隧道將蛋白質(zhì)釋放到細(xì)胞的內(nèi)部。然后根據(jù)模式對(duì)它們進(jìn)行分類(lèi)：待轉(zhuǎn)運(yùn)的蛋白質(zhì)含有氨基酸序列，其用作細(xì)胞分選復(fù)合物的識(shí)別信號(hào)。SRP是這些復(fù)合體之一。它發(fā)生在細(xì)菌和有核細(xì)胞的生物體中，并負(fù)責(zé)識(shí)別膜蛋白。從早期的研究中，研究人員知道SRP甚至在它們完全合成之前就能識(shí)別它們。但究竟何時(shí)有爭(zhēng)議。首先，假設(shè)信號(hào)序列必須完全從核糖體蛋白中出現(xiàn)用于識(shí)別膜蛋白的隧道。但隨后的工作表明，鑒定發(fā)生在信號(hào)序列離開(kāi)核糖體之前很久。弗萊堡的新研究證實(shí)了這一點(diǎn)。

研究人員使用了一種技術(shù)，使他們能夠檢測(cè)核糖體和SRP之間的接觸，直至單個(gè)氨基酸的水平 - 蛋白質(zhì)的構(gòu)建塊。該團(tuán)隊(duì)表明，SRP掃描核糖體蛋白質(zhì)隧道以找到潛在的底物蛋白質(zhì)。當(dāng)它識(shí)別出正確類(lèi)型的蛋白質(zhì)時(shí)，它會(huì)縮回到隧道末端并定位其結(jié)合口袋，以便與膜蛋白形成穩(wěn)定的復(fù)合物。一旦完成，SRP開(kāi)始將合成核糖體移動(dòng)到膜上的靶位點(diǎn)的過(guò)程：其中它與蛋白質(zhì)轉(zhuǎn)運(yùn)通道結(jié)合以將蛋白質(zhì)錨定到膜中。如果這種早期識(shí)別失敗 - 例如，如果SRP和核糖體隧道之間的接觸點(diǎn)已經(jīng)過(guò)基因改造 - 膜蛋白堆積，因?yàn)樗鼈儾荒苷_定位在膜中。這導(dǎo)致細(xì)胞分裂缺陷。

該研究揭示了核糖體與蛋白質(zhì)分選復(fù)合物之間相互作用的新復(fù)雜性：長(zhǎng)期以來(lái)被視為被動(dòng)管的核糖體隧道在蛋白質(zhì)合成過(guò)程中開(kāi)始的過(guò)程協(xié)調(diào)中起關(guān)鍵作用。

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