研究人員發(fā)現(xiàn)冬眠核糖體是如何醒來的

在美國國家科學院院刊(PNAS)上發(fā)表的研究中，圣路易斯大學生物化學和分子生物學助理教授Mee-Ngan F. Yap博士發(fā)現(xiàn)了細菌核糖體從非活動狀態(tài)轉(zhuǎn)變的方式積極的形式，以及“喚醒呼叫”是如何生存的關(guān)鍵。

通常被描述為細胞的蛋白質(zhì)工廠，核糖體翻譯信使RNA并將氨基酸連接在一起形成新的蛋白質(zhì)。核糖體催化對所有生命都必不可少的蛋白質(zhì)。

在細菌中，核糖體可以采取稱為冬眠100S核糖體的無活性形式。由于蛋白質(zhì)合成占細胞能量成本的一半以上，因此無活性核糖體形式有助于細菌在壓力條件下存活。在有限的營養(yǎng)物質(zhì)進入，抗生素應(yīng)激，宿主定植，適應(yīng)黑暗和生物膜形成的過程中，細菌旨在通過關(guān)閉蛋白質(zhì)工廠來節(jié)約能源。

科學家觀察到核糖體的冬眠形式不是永久狀態(tài)，如果條件有利，它可以“喚醒”并恢復(fù)其活躍形式，稱為70S，并開始啟動新的蛋白質(zhì)合成循環(huán)。

“100S表格永遠不會在一起，”Yap說。“然而，直到現(xiàn)在，100S核糖體的解離已經(jīng)是一個完整的黑盒子。我們還不知道核糖體是如何從一種形式轉(zhuǎn)移到另一種形式的。”

Yap正在尋找導(dǎo)致100S形式返回中間體30S和50S形式并隨后進入活性70S形式的蛋白質(zhì)因子。研究金黃色葡萄球菌，通常稱為葡萄球菌，Yap發(fā)現(xiàn)稱為HflX的GTP水解酶是一種喚醒，可以重新激活核糖體。

“HflX是打破100S核糖體結(jié)構(gòu)的一種方式，它可以恢復(fù)到活躍的70S形式，”Yap說。

HflX GTP酶是一類酶，是進化上保守的蛋白質(zhì)，這意味著它們也存在于植物，人類和其他細菌中。Yap對這一發(fā)現(xiàn)很感興趣，因為雖然人類細胞中幾乎沒有對蛋白質(zhì)進行過研究，但它在基因測序中的表現(xiàn)出現(xiàn)在癌癥患者和有神經(jīng)系統(tǒng)癥狀的患者身上，包括類似抽動障礙的綜合征?？茖W家還不知道這種聯(lián)系意味著什么。

由于美國國立衛(wèi)生研究院提供了一項為期五年的新的159萬美元贈款，Yap將繼續(xù)探索這些問題以及圍繞冬眠核糖體在細胞存活中的作用的其他問題。

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