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      新方法揭示了蛋白質(zhì)如何穩(wěn)定細(xì)胞表面
      
			
      
				2019-01-03 10:55:03
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      為了承受外部機(jī)械應(yīng)力并處理各種物質(zhì)的運(yùn)輸，細(xì)胞需要調(diào)整其周圍的膜。這是通過稱為細(xì)胞膜穴樣內(nèi)陷的細(xì)胞表面上的小凹痕完成的。為了穩(wěn)定其膜，細(xì)胞使用蛋白質(zhì)EHD2，其可以打開和關(guān)閉以在非活性閉合形式和活性??開放形式之間交替。這項(xiàng)由Umeå大學(xué)研究人員和同事發(fā)現(xiàn)的發(fā)現(xiàn)最近發(fā)表在PNAS期刊上。
      

      新方法揭示了蛋白質(zhì)如何穩(wěn)定細(xì)胞表面
      

      當(dāng)細(xì)胞適應(yīng)周圍環(huán)境時(shí)，Caveolae起著關(guān)鍵作用。缺少這些小凹痕與肌肉和脂肪細(xì)胞分解或血管細(xì)胞發(fā)生故障的嚴(yán)重疾病有關(guān)。在涉及廣泛的生物物理，生物化學(xué)和細(xì)胞生物分析的合作中，研究人員已經(jīng)確定了蛋白質(zhì)EHD2的機(jī)制循環(huán)以及它如何調(diào)節(jié)細(xì)胞膜上細(xì)胞膜穴樣內(nèi)陷的動(dòng)態(tài)。
      

      “EHD2蛋白有助于細(xì)胞適應(yīng)環(huán)境這一事實(shí)對(duì)于細(xì)胞膜穴樣內(nèi)陷如何影響肌肉細(xì)胞修復(fù)能力或吸收和儲(chǔ)存脂肪細(xì)胞的能力至關(guān)重要，”研究員Richard Lundmark說。 Umeå大學(xué)綜合醫(yī)學(xué)生物學(xué)系和該文章的通訊作者。
      

      這一發(fā)現(xiàn)由瑞典哥德堡大學(xué)綜合醫(yī)學(xué)生物學(xué)和瑞典分子感染醫(yī)學(xué)實(shí)驗(yàn)室(MIMS)的Richard Lundmark研究小組以及瑞典哥德堡大學(xué)和Albert-Ludwigs-UniversitätFreiburg和Martin Luther University Halle的同事們共同完成。 -Wittenberg在德國(guó)。
      

      研究人員展示了分子ATP如何作為燃料，使EHD2與細(xì)胞膜結(jié)合并呈現(xiàn)開放狀態(tài)，其中部分蛋白質(zhì)被插入細(xì)胞膜。該位置允許從蛋白質(zhì)形成所謂的低聚物，其使膜在固定狀態(tài)下穩(wěn)定。當(dāng)ATP分子被耗盡時(shí)，蛋白質(zhì)從膜釋放并呈現(xiàn)無活性和閉合狀態(tài)。EHD2 蛋白的內(nèi)部結(jié)構(gòu)域在不與細(xì)胞膜接觸時(shí)將其保持在這種抑制形式。
      

      “這項(xiàng)研究表明，我們所描述的EHD2的機(jī)械循環(huán)如何對(duì)細(xì)胞膜的穩(wěn)定細(xì)胞膜的能力起著關(guān)鍵作用，”Richard Lundmark說。
      

      在文章中，研究人員還描述了他們?nèi)绾问褂没诩t外光吸收和反射的新方法。與先進(jìn)的分析一起，這種新方法可用于研究蛋白質(zhì)膜結(jié)合狀態(tài)的結(jié)構(gòu)，這是使用其他技術(shù)難以實(shí)現(xiàn)的。使用這種方法，研究人員能夠顯示EHD2與膜結(jié)合時(shí)劇烈的構(gòu)象變化。
      
			

			
        
      
			
      
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